《民法总论》考试笔记与重点--梁慧星

《民法的概述》

1.中国历史上之中华法系，并无法律领域之划分，各种社会关系，均由同一法律调整。即学者所谓诸法合一，并无民刑之分

2.至清末进行法制改革，聘请日本学者起草民法典草案，始有现代意义的民法。可见，中国民法是继受而来

3.形式民法：即指以民法命名的成文法典。

实质民法：不仅包括成文的民法典，还包括一切具有民法性质的法律、法规及判例法、习惯法

4.法官裁判案件时，遇普通法遇特别法均有规定的事项，应当优先适用特别法的规定

5.废除领事裁判权是导致中国继受西方法治、制定民法典的直接动因

6.由欧洲大陆所确立的民法近代模式：

①抽象的人格

②私的所有——民法典规定的以所有权为中心的物权制度，使私的所有制法律制度化。物权，被视为绝对权和对世权，具有可以对抗一切人的绝对性

③私法自治——

（1）私法自治，与自由平等的人格，为近代司法的根本原则

（2）私法自治，司法上的法律关系之创设，纯依私人的自由意思，是维持市场竞争的法原则

（3）作为司法自治原则的下为原则，有契约自由、遗嘱自由、团体设立的自由诸原则，其中，以契约自由原则最重要

④自己责任——自由之行使致他人遭受损害或不利益的情形，行为人只有在有故意、过失时，始承担民事责任

7.民法的现代模式：

①具体的人格——从抽象的人格中，分化出若干具体的法人格（如消费者和经营者）

②私的所有的社会制约——对土地所有权的公法规制，以及对某些生活物资的统制，使所有权具有社会性。即所谓所有权附有义务

③受规制的竞争——“私法的公法化”，即为了防止和纠正这些弊害而对交易进行公法的规制，造成了契约制度衰退的印象

④社会责任——现代社会中，公害事故、交通事故、缺陷产品致损事故等大量受害的发生，使支持个人的自己责任的社会、经济伦理发生动摇

8.在近代模式和现代模式之间起桥梁作用的是判例和特别法

9.加拿大的《魁北克民法典》、美国的《路易斯安娜民法典》等，具有“融合两大法系”的特点

10.甲乙间因契约的成立，甲对乙取得一定的权利。反言之，则乙对甲负有一定的义务

11.法律编纂：

①关于法律关系主体的规定，家庭法也包含在内

②财产，即关于对物权的规定

③财产的取得方法，以契约法为中心，侵权行为法也包含在内

12.债权，涵盖了契约即第一种法律关系和侵权行为即第三种法律关系

物权，即所有权，属于第二种法律关系

13.债权发生的原因，即有契约、无因管理、不当得利和侵权行为四种

14.用益物权——由所有权权能之一部分构成的权利--是指非所有人对他人之物所享

有的占有、使用、收益的排他性的权利。比如土地承包经营权、建设用地使用权、宅基地使用权、地役权、自然资源使用权（海域使用权、探矿权、采矿权、取水权和使用水域、滩涂从事养殖、捕捞的权利）。

担保物权（押权，质权）——支配他人财产的交换价值的权利

15.物权法：

（1）所有权（完全的物权）

（2）限制物权（不完全物权）分为——用益物权和担保物权

（3）占有（事实支配状态）

16.民法的体系：

（1）财产法：物权法、债权法

（2）身份法：亲属法、继承法

17.市场经济的大发展的结果，导致人的普遍商化，生产者直接成为商人，商人直接成为生产者，商业职能和生产职能融合为一，并进而导致商人特殊阶级和特殊利益的消失18.民商合一绝不是轻视商法，其实不过是将民事生活和整个市场适用的共同规则集中规定于民法典，而将适用于特定类型主体、局部市场或个别市场关系的规则，规定于各民事特别法，如公司、票据、证券、海商、保险法等

19.两种编纂体例：

①罗马式（法学阶梯式）——第一编人法，第二编物法，第三编诉讼法

②潘德克顿式编制体例——第一编总则，然后依次为债权编、物权编、亲属编、继承编，并在债权、物权、亲属、继承各编之开头，也往往设第一章，规定该编的共同制度和共同原则，作为该编的总则

20.潘德克顿式编制体例的特色，在于采用所谓“提取公因式”的方法，从各种法律关系中抽象出共同规则，集中规定在各别的规定之前，称为总则

21.潘德克顿变直体例的长处，正在与这种从一般到特殊，从抽象到具体的彻底的体系化

22.德国式编制体例的特点在于着重法律规则的逻辑性和体系性，法律有严谨的逻辑性和体系性，便于法官的正确适用，易于保障法制统一和裁判的公正

《民法的渊源》

1.债权编：《合同法》《侵权责任法》物权编：《物权法》亲属编：《婚姻法》《收养法》继承编：《继承法》债权与物权：《担保法》知识产权法：《专利法》《商标法》《著作权法》

商事性质的单行法：《公司法》《票据法》《保险法》《证券法》《海商法》

2.全国人民代表大会常务委员会作出的立法解释，与法律有同等效力

3.民事之采用之习惯法，必须具备以下要件：①须有习惯之存在②须为人人确认其有法之效力③须属于法律所未规定之事项④须不悖于公共秩序与善良风俗⑤须经国家（法院）明示或默示默认

4.法官不得以无法律规定为由拒绝裁判案件的原则

5.学说因被采为判决依据而发生拘束力，可谓间接的法源

6.中国民法的法源：①法律②行政法规③有权解释④习惯法⑤判例法⑥法理⑦学说

《民法的本质》

1.民法为市民社会的法，公法为国家政治的法

2.市民社会的主角，亦不限于个人与企业，举凡环境保护组织、人群保护组织、动物保护组织等非营利性组织或非政府组织，皆为重要力量

3.市民社会的重大意义之一，即是限定国家权力的界限，维护私人的权利与自由

4.保障一个自生自发的秩序，一个自主自在的空间，乃民法之宗旨

5.公法：凡规定国家或公共团体为其双方或一方主体者之法律关系，而以权力服从关系为基础者为公法

规定国家之事者为公法，规定私人利益者为私法

规定权力者及服从者之意思为公法，规定对等者之意思的为私法

公法主体至少有一方是国家或国家授予公权者，私法主体法律地位平等

——公法优位与私法优位

6.在私法活动领域，实行私法自治原则或称意思自治原则，即由法律地位平等的当事人，通过自由协商决定他们之间的权利义务关系，国家原则上不作干预，只在发生纠纷不能通过协商解决时，才由司法机关出面进行裁决

7.行为规范：法律主体从事活动所应遵循的规则

裁判规范：法院裁判案件所应遵循的规则（各种诉讼法）

民法兼具行为规范与裁判规范的双重属性

8.实体法：规定法律主体的权利义务或具体事项的法律是实体法

程序法：规定实体法如何运用和如何施行的程序手续的法律是程序法

9.在法理学上，实体法常与程序法相对称，但在实务上则程序法先于实体法而适用

10.民法的功能：

①为现代市场经济活动提供行为规范

②为人权提供基础性保障

③维护社会公平正义——协调各种利益冲突的调节器

④促进民主政治——民事生活领域实行私法自治原则，有利于抑制行政机关的膨胀和限制行政权力滥用

⑤维护公序良俗，促进物质文明和精神文明——通过对财产关系的民法调整，建立和维护竞争、公平、健康有序的市场经济法律秩序；通过对身份关系的民法调整，建立和维护和睦、健康、亲情的婚姻家庭生活秩序

——民法的基本原理

11.国家拥有权力，且公法上的行为后果一般非由决定者自负，而由人民承担，因此法律严格限制其决定自由，权力的行使须陈述理由，合法与否须受法院审查

12.意思自治（私法自治）的体现——所有权自由合同自由婚姻自由与收养自由遗嘱自由营业自由

13.限制私法自治原则之滥用：法律行为违反强制或禁止规定者无效，法律行为有悖于公共秩序或善良风俗者无效

《民法的本位》

——义务本位

1.义务本位：不论在经济政治或社会方面，均以家族为单位，个人不具有独立地位，从而不能有其独立意思之表达

——权利本位

2.权利本位：个人成为经济、政治、社会各个方面的独立主体，任何关系之发生，均以个人之意思为依归

3.契约——双方平等才行

4.近代民法三大原则：

①契约自由原则——契约之内容、方式、成立及契约对方当事人之选择，听凭当事人自由，国家不作干预

②尊重私人财产即所有权绝对原则——所有权为绝对支配权，排斥一切干预，并得以遗嘱处分

③自己责任亦即过失责任原则——个人只对自己的行为负责，而对他人的行为绝不负责。又自己对自己的行为负责，须以故意、过失为限。倘非出于故意、过失，纵然损害他人，亦不承担责任

——社会本位

5.社会本位法制：为使社会共同生活之增进，法律即强使人负担特定之义务，限制或剥夺其某种权利（法律应兼顾社会公共利益，对个人自由和个人权利作适当限制）

6.社会本位的立法：

①契约自由的限制：对缔结契约加以公法的监督，注重保护经济上的弱者

②所有权绝对原则之限制：各国法律明定禁止权利滥用。所有权之行使亦应遵守诚实信用原则

③无过错责任原则之采用：法律明定，对于高度危险责任、产品责任、公害责任等实行无过错责任原则

——中国民法的本位

7.中国民法应坚持权利本位兼顾社会利益（所谓公共利益，往往真假难分，一切危害人民福祉、侵夺人民私权之违法行为，无不假借公共利益之名）

《民法的基本原则》

——原则的意义

1.原则的分类：

①关系法律全体的原则，如普通法与特别法的关系那样的原则

②作为制度的根据的在学问中所主张的原则。如，私法自治原则

③表明民法典内在的基本价值原则。如，一切人权利能力平等、契约自由、所有权绝对及过失责任，被称为近代民法的基本原则

④比较纯粹的法技术的原则。如，无效行为不生效的原则，土地和建筑物为个别之物的原则

2.换言之，在现行法缺乏相应的具体规范时，法院可直接适用民法基本原则裁判案件。需要注意的是，可以直接适用作为裁判依据的基本原则，只是属于授权条款性质的诚实信用原则、禁止权力滥用原则、公序良俗原则。其他基本原则，如平等原则、公平原则、合同自由原则，不具有授权条款的性质，不能作为裁判的依据

——中国民法的基本原则

3.平等原则

①平等原则：在民事活动中一切当事人法律地位平等，任何一方不得将自己的意志强加给对方。同时法律对当事人提供平等的法律保护

②须特别注意，平等原则所要求得平等非指经济地位上的平等或经济实力的平等，而是“法律地位”的平等，以免滋生疑义

4.意思自治原则

①意思自治原则：参与民事活动的当事人在法律允许的范围内享有完全的自由，按照自己的自由意思决定缔结民事法律关系，为自己设定权利或对他人承担义务，任何机关、组织和个人不得非法干预

5.公平原则

①公平原则：其实质是要求合同当事人之间在利害关系上大体平衡，系着重针对合同订立时权利义务的确定，至于合同的履行等则主要受诚信原则之支配

6.诚信原则

①诚实信用原则：要求一切市场活动的参与者遵行诚实商人和诚实劳动者的道德标准，在不损害他人利益和社会公益的前提下，追求自己的利益，目的是在当事人之间的利益关系和当事人与社会之间的利益关系中实现平衡，并维持市场道德秩序

②诚实信用原则，性质上属于一般条款，其实质在于，当出现立法当时未预见、未有具体规定的新案件时，法院可依诚实信用原则行使公平裁量权，直接调整当事人之间的权利义务关系

7.公序良俗原则

①因立法当时不可能预见一切损害国家利益、社会利益和道德秩序的行为而作出详尽的禁止性规定，故设立公序良俗原则，以弥补禁止性规定之不足

8.禁止权力滥用原则

①禁止权力滥用原则：一切民事权利之行使，不得超过其正当界限，行使权利超过其正当界限，则构成权利滥用，应承担侵权责任或其他法律后果

《民法与邻近法律部门》

——民法与经济法

1.民法主要调整平等主体间的财产关系，即横向的财产、经济关系。政府对经济的管理，国家和企业之间以及企业内部等纵向经济关系或者行政管理关系，不是平等主体之间的经济关系，主要由有关经济法、行政法调整

2.民法除调整经济关系外，还调整身份关系，这与经济法只调整经济关系是不同的——民法与行政法

3.行政法：现代国家据以实施国家行政管理的法律规则的总称。行政法的调整对象是国家行政管理机关在行使国家行政管理职能中彼此之间，以及国家行政管理机关与公民、法人，其他组织之间发生的社会关系，其中也包括某些财产关系

——民法与劳动法

4.劳动法是调整劳动关系和由劳动关系而产生的劳动保险、劳动福利等社会关系的法律规则的总称

5.当劳动合同关系发生纠纷时，应当首先适用劳动合同法、劳动法的有关规则，劳动合同法、劳动法没有规定的事项，则应适用民法关于合同关系的规定。可见，劳动法中关于劳动合同关系的法律规则，具有民法的特别法的性质

《民法学及其学习方法》

——民法与民法学

1.法学，通常分为理论法学与实用法学

①理论法学：法理学、法哲学、法史学、法社会学等

②实用法学：宪法学、民法学、刑法学、行政法学、经济法学、国际法学、诉讼法学等——学习民法学的基本方法

2.为了掌握民法的基本结构和整个概念、原则、制度和理论体系，须采用第一种方法，精读一两种较好的民法教材或体系书。

在此基础上再采用第二种方法，阅读一些民法实例演习著作，使我们结合实例对民法各项概念、原则、制度获得正确的理解和把握。

然后再阅读一些具有较高学术水准的专题研究著作和专题研究论文，以进一步提高我们的民法理论素养

在具有比较扎实的民法知识的基础上，应阅读民法方法论著作和民法判例研究论文，以掌握解释适用民法的方法、规则和理论，提高运用民法和研究民法的能力

《民事法律关系》

——民事法律关系为法律关系之一种

1.法律关系之本质在于，因法律之规定而在当事人间发生的权利义务关系

2.民事法律关系的主要特征是，当事人相互独立，法律地位平等，大多数情形民事法律关系的发生取决于当事人的意思，且民事法律关系系由民事法律责任作为保障——民事法律关系是一种法律形式

3.民法正是通过为社会关系的参加者设定民事权利和民事义务，使之具有民事法律关系的法律形式，并运用国家强制力保障民事权利和民事义务的实现，已达到调整社会的目的

《民事法律关系的要素》

——民事法律关系的构成

1.法律关系之构成，分动静两要素。静的要素为主体与客体、动的要素为权利义务，及其变动与变动之原因。申言之，主体为权利义务之所属，客体为权利义务之所附，而主体之间，即凭借客体以彼此联系，联系之内容即为权利义务

2.可知民事法律关系的要素，包括主体、客体、内容、变动、原因

——民事法律关系的主体

3.民事权利主体：指得享有民事权利承担民事义务的法律资格，例如说幼儿虽无意思能力亦可为民事权利主体

4.民法上得为民事权利主体者，称为“人”。得为民事权利主体之法律资格，称为“人格”，亦即民事权利能力。故法律上所谓“人”，指有民事权利能力之主体

——民事法律关系的客体

5.依关于权利本质的通说，权利系由特定利益与法律之上力两要素构成，本质上是受法律保护的特定利益。此特定利益之本体，即权利的客体，亦可称为权利的标的，或权利的对象

6.担保物权的客体除物之外还可以是权利（如权利质权）

继承权的客体（遗产）既有物也有权利

债权的客体既不是物也不是人，而是债务人的行为，称为给付（此给付的标的包括物和劳务）

人格权的客体，为人格利益，如生命、健康、身体、姓名、肖像、自由、名誉、隐私等知识产权的客体，是人的精神的创造物（可以与有体物相对应为无体物）

形成权的客体，则是法律关系自身

——民事法律关系的内容

7.民事法律关系的内容：民事法律关系的权利主体所享有的权利和义务主体所负担的义务，即民事权利和民事义务

8.在所有权关系中，所有人为权利主体，他所享有的权利，是对客体即所有物的占有、使用、收益和处分的权利。所有人之外的一切人均是义务主体，他们所负的义务是不是妨碍所有人对所有物的占有、使用、收益和处分的不作为义务

9.买卖关系中，买受人和出卖人都既是权利主体又是义务主体。买受人所享有的权利是请求出卖人交付商品，所负的义务是向出卖人支付价款；出卖人的权力是请求买受人支付价款，所负的义务是向买受人交付商品

——民事法律关系的变动

10.民事法律关系的变动，指民事法律关系的发生、变更、消灭

11.民事法律关系的变动和民事权利的变动的区别：

①民事法律关系的发生，与民事权利的发生不尽一致。通常情况下，民事法律关系发生时，民事权利和民事义务即行发生。但在附停止条件或附始期的法律行为，其民事法律关系虽已发生，但其权利须待条件成就或期限届至，方才发生

②民事法律关系的变更，与民事权利的变更并不相同。如果仅仅是履行期限、履行方式的变更或所附条件、所附期限的变更，却并不导致民事权利的变更

③民事法律关系的消灭，与民事权利的消灭亦不相同。代理关系消灭，但因其代理关系而生的报酬请求并不消灭

12.民事权利的发生：

①民事权利的绝对发生：指民事权利独立的、不依附于既存之其他权利而发生

②民事权利的相对发生，指基于他人既存的权利而发生的权利（买卖而取得财产所有权，因抵押而取得的抵押权，因继承而取得财产所有权）

13.继受取得：

①转移的继受取得：权利主体变更而权利内容并不变更，如所有权的让与、债权的让与

②设定的继受取得：在既存的权利之上为他人设定性质不同的新权利，如所有人在自己的所有物上为他人设定用益物权或担保物权

14.民事权利的消灭：

①绝对消灭：权利本身终局的消灭，因标的物灭失而致所有权消灭，抵押权因实行而消灭，债权因清偿而消灭

②相对消灭：并非权利本身消灭，只是权利脱离原主体而改属新主体而已。如买卖

15民事权利的变更：

①民事权利主体之变更：首先是主体的变更，即因权利在不同主体间转移而生之变更。自新主体方面言之，为权利的转移的继受取得。因此，民事权利主体之变更，亦即权利的相对发生

②民事权利内容之变更：量的变更，所有权客体之增减，债权因一部清偿所生变更

质的变更，如无息债券变为有息债券，合同债权因债务人不履行而变为损害赔偿请求权

③民事权利作用之变更。作用之变更，指权利效力的变更。如，第二顺位抵押权变为第一顺位抵押权，不得对抗第三人的权利变为得对抗第三人的权利

——民事法律关系变动的原因

16.依据法律的规定，能够引起民事法律关系变动的客观情况，称为法律事实

17.自然事实：

①状态，指某种客观情况的持续，如人的下落不明、精神失常、时间经过等

②事件，指某种客观情况的发生，如人的出生、死亡，不当得利、混同、继承开始，及自然灾害的发生，战争爆发，发生动乱

18.人的行为：

①法律上所称的人的行为，指人有意识的活动

②无意识活动：人在熟睡或昏迷状态中的动作，及受他人暴力强迫所为的动作，均不属于行为

18.合法行为：

①法律行为：行为分类上法律行为属于合法行为，是就法律行为是民事主体实现意思自治的合法手段而言的。法律行为是合法行为，与民事主体实施的具体法律行为，因其目的内容违法而无效、因其意思表示存在瑕疵而可能撤销，并不矛盾

②准法律行为：

意思通知，指表示内心某种欲望或意思的行为，如要约拒绝、履行催告、选择权行使催告

观念通知，指表示对于某种事项之观念的行为，如承诺迟到通知、发生不可抗力通知、瑕疵通知、债权让与通知、债务的承认

感情表示，指表示某种情感的行为，如被继承人之宽恕

③事实行为：指基于某种事实之状态或经过，发生法律所特别规定的效力之行为；亦称非表示行为，不以内心的意思为必要，其法律效果亦不取决于行为人的意思，因此区别于属于表示行为的法律行为

④违法行为：包括侵权行为，违约行为

⑤其他行为，除合法行为、违法行为之外的行为。如防卫过当，避险过当

《民事能力》

——法律上所谓能力

1.民事权利能力：作为民之主体“人”所具有的“静的”能力

民事行为能力及民事责任能力：关于“人”的活动的“动的”能力

2.法律关于民事权利能力、民事行为能力和民事责任能力的规定，属于强行法规定。此类能力谁也不能放弃其全部或一部分，亦不能由当事人予以限定或变更

3.民事权利能力毕竟只是一种法律资格，享有这一资格并不等于实际取得民事权利。能否在实际上享有民事权利，除必须具备民事权利能力外，还必须实施法律行为或有其他法律行为

4.一般民事权利能力，泛指参加一般民事法律关系的法律资格；特别民事权利能力，指参加特定的民事法律关系所要求的法律资格

——民事行为能力

5.民事行为能力，即行为能力，指民事主体据以独立参加民事法律关系，以自己的法律行为取得民事权利或者承担民事义务的法律资格

6.凡有民事行为能力，即可不依赖于他人而独立实施法律行为，参加民事法律关系，为自己取得民事权利或设定民事义务

7.法律只对有一定判断力的人赋予民事行为能力

8.自然人虽然一经出生即具有民事权利能力，可以成为民事法律关系的主体，但要独立从事民事活动，实施法律行为，为自己取得权利和设定义务，除有民事权利能力外，还必须具有民事行为能力

——意思能力

9.意思能力：指自然人认识自己的行为的动机与结果，并根据此认识决定其正常的意思之能力

10.有意思能力，始有民事行为能力；无意思能力，即无民事行为能力

——民事责任能力

11.民事责任能力：指民事主体据以独立承担民事责任的法律地位或法律资格，又称侵权行为能力。凡有民事责任能力的主体，将对自己的行为所造成的违法后果承担民事责任

12.凡依法具有民事行为能力者，均具有民事责任能力

13.民事行为能力和民事责任能力的区别：

①目的不同：法律设民事行为能力，在于使主体可以按照自己的意思追求自身利益；设民事责任能力之目的，在于对主体的违法行为追究民事责任，保护他人和社会利益

②效力不同：民事行为能力为决定法律行为是否有效的根据，民事责任能力决定主体是否自己承担民事责任的根据

③性质不同：民事行为能力总是具体的，有一定的范围；民事责任能力是抽象的，并无一定范围。

主体的行为超出其民事行为能力范围将不生效，但其违法行为无论是否超出民事行为能力范围，均发生法律效果，即应受法律追究

13.民事责任能力之判断：

以民事行为能力之有无，作为判断民事责任能力的根据之一，有利于实务以及对他人利益之保护

《民事权利》

——权利的概念

1.权利：指得享受特定利益之法律上之力。权利为主观化之法律，法律为客观化之权利，行使权利，乃为法律而斗争

——权利的本质

2.权利总是由“特定利益”和“法律之上力”两个因素构成。所谓“法律之上力”，系由法律所赋予的一种力量，凭借此种力量，可以支配标的物

3.对“利益说”的驳斥：

法律所保护的利益，未必都表现为权利。例如交通安全，无疑是一种重大利益，但并未表现为个人的权利；反之，所表现出来的是要求人人遵守交通规则的义务。人人遵守交通规则，也就享受到交通安全的利益。此即为反射利益

——权利的意义

4.法律之上力乃由法律所赋予，受法律的支持与保障的一种力量，依次力量既可以支配标的物，也可以请求他人为特定行为

5.生活利益本来很广泛，其中受法律保护者，称为法律利益，简称法益

6.物权为直接支配其标的物而享受其利益的排他性权利。其中“支配其标的物而享受其利益”，即所谓特定利益，而“直接支配”和“排他性”，即法律上之力

7.债权为请求特定人为特定行为之权利。其中“特定人特定行为”，即特定利益，而“请求”即为法律之上力

——权利的分类

8.区分财产权和非财产权的意义在于：

①财产权原则上可以转让、抛弃，非财产权原则上不可转让、抛弃

②财产权受侵害时，原则上不适用精神损害赔偿，非财产权受侵害时，原则上可适用精神损害赔偿

9.非财产权：

①人格权：生命权、身体权、健康权、自由权、姓名权、名誉权、肖像权、隐私权

②身份权：亲属权，如夫权、亲权、家长权

10.财产权：指可以与权利人的人格、身份相分离而具有财产价值的权利，如物权、债权、知识产权等

11.兼有财产权和非财产权双重性质的权利，有继承权、社员权（如股权）

——以权利之作用为标准

12.支配权

①指权利人得直接支配其标的，而具有排他性的权利

②物权为典型的支配权，其他如准物权、知识产权、人格权及身份权亦为支配权

13.请求权

①指权利人得请求他人为特定行为（作为、不作为）的权利

②债权为典型的请求权。债权人不能直接支配债务人的行为，也不能支配债务人的人身，只能请求债务人为特定行为

③请求权与诉权的区别：

请求权存在于平等的当事人之间，属于私权，而诉权系私人请求国家予以保护的诉讼权利，存在于私人与国家之间，属于公权。通常情形，凡请求权均伴有诉权，在对方当事人不依请求履行义务时，请求权人可诉请法院强制对方当事人履行义务，亦得于诉讼之外请求履行

④请求权基础：足以支持某项特定请求权之法律规范

⑤无请求权基础者，无请求权可言

⑥请求权基础思考方法，基本公式“谁得向谁，依据何种规范，主张何种权利”其中依据之规范，即为请求权基础

14.形成权

①权利人依自己的行为，使自己与他人间的法律关系发生变动的权利，如撤销权、解除权、追认权等

②简单形成权：依权利人的意思表示即可发生效力，如合同解除权

③形成诉权：须依法院的形成判决始得发生效力，如可撤销法律行为的撤销权、债权人的撤销权

③积极形成权：旨在创设某种法律关系，如优先购买权

④消极形成权：旨在消灭某种法律关系，如撤销权

15.抗辩权：

①抗辩权：指权利人用以对抗他人请求之权利。

②抗辩权的作用在于防御，而不在于攻击，因此必待他人之请求，始得对其行使抗辩权

③抗辩权的分类：

同时履行抗辩权、不安抗辩权、先诉抗辩权

永久性抗辩权和延期的抗辩权

16.诉讼上的抗辩：

①权利障碍之抗辩，即主张原告之请求权，基于特定的事由，自始不存在。如，法律行为当事人无行为能力；限制行为能力人订立合同未得法定代理人追认；合同不成立

②权利消灭之抗辩权：即主张原告之请求权虽曾一度发生，唯其后因特定事由，已归于消灭，如已清偿及代物清偿、提存、抵消、免除、混同、撤销权行使、权力不当行使③抗辩权，即被告对于原告之请求，有拒绝给付之权利，如诉讼时效抗辩权、同时履行抗辩权、不安抗辩权、先诉抗辩权

17.可能权

可能权，是指权利人依自己的行为而使他人与他人间的法律关系发生变动的权利，如代位权、代理权、法人代表人之事务执行权等

——以效力所及的范围为标准

18.绝对权：指得对一切人主张的权利，又称对世权（物权、人格权、知识产权）

19.相对权：指仅得对特定人主张的权利，又称对人权（债权）

——以相互关系为基础

20.区分主权利和从权利的意义在于：从权利的变动，原则上依附于主权利；主权利的变动，则不受权利的影响

——以与权利主体之关系为标准

21.专属权：指专属于权利人而不能让与的权利，如人格权、身份权

22.非专属权：专属权以外的权利，为非专属权，一般的财产权多属非专属权

——以是否已具备全部成立要件为标准

23.完整权：已具备全部成立要件的权利亦即具备现实性之权利

24.期待权：尚未具备全部成立要件的权利，即将来有实现可能性的权利

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。

生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢

核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ？ B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学复习重点

绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.sodocs.net/doc/4f12322279.html, 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)； ② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和

马原期末考试试题

1.矛盾的基本属性,矛盾的普遍性与特殊性。 同一性与斗争性。 矛盾的同一性就是指矛盾双方互相联系的性质。它包括两方面的含义: 第一,矛盾双方相互依存,就就是矛盾双方互为存在的前提,一方的存在以另一方的存在为条件,双方共处于一个统一体中。 第二,矛盾双方相互贯通,就是指矛盾双方存在着由此达彼的桥梁。它主要表现为以下两种情形:一就是矛盾双方相互渗透,就就是矛盾双方中都包含着对方的因素。二就是矛盾双方向自己的对立面转化的趋势。 矛盾的斗争性就是指矛盾双方相互排斥、相互对立的性质。 矛盾的斗争性既包括矛盾双方的激烈冲突,也包括矛盾双方的区别与差异。正确理解矛盾的斗争性,第一,不要把哲学上讲的“斗争”仅仅归结为社会领域的斗争,甚至只瞧成敌我之间的对抗与冲突。第二,有矛盾就有斗争。第三,任何事物的矛盾都有一个从差异、对立到矛盾解决的过程。差异就就是矛盾,就包含着斗争。同一性就是有条件的、相对的。斗争性就是无条件的、绝对的。对立双方既同一又斗争,使矛盾双方在一定条件下相互转化,引起事物的变化与发展。只讲斗争性不讲同一性,只讲同一性不讲斗争性,都不符合事物矛盾的本性。我们必须善于在对立中把握同一,在同一中把握对立,做好矛盾转化工作。 2、、1谈谈您对马克思主义科学内涵的理解。 答:从创造者、继承者的认识成果讲,就是由马克思恩格斯创立的,由其后人不断丰富与发展的理论体系; 从阶级属性讲,就是无产阶级争取自身解放与整个人类解放的科学理论; 从研究对象与主要内容讲,就是无产阶级的科学世界观与方法论,就是关于自然、社会与思维发展的普遍规律的学说,就是关于资本主义发展与转变为社会主义以及社会主义与共产主义发展的普遍规律的学说。 组成部分:马克思主义哲学、马克思主义政治经济学与科学社会主义。(也称基本原理) 理论来源:德国古典哲学,英国古典政治经济学,英法空想社会主义。 2、2谈谈您对马克思主义中国化科学内涵的理解。 答:马克思主义中国化,就就是将马克思主义的基本原理同中国的具体实际相结合。具体地说,就就是把马克思主义的基本原理更进一步地同中国实践、中国历史、中国文化结合起来,使马克思主义在中国实现具体化。实现马克思主义中国化,就是解决中国问题的需要;实现马克思主义中国化,也就是马克思主义理论的内在要求。 马克思主基本原理同中具体实际相结合的过程,一方面就是在实践中学习与运用理论,用理论指导实践

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学期末考试重点

等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，

《马原》大学期末考试必背知识点汇总

最新《马原》大学期末考试必背知识点汇总 第一章马克思主义是关于无产阶级和人类解放的科学 1、《共产党宣言》的发表，标志着马克思主义的公开问世 2、马克思主义产生的社会根源（或经济、社会历史条件）是资本主义经济的发展 3、马克思、恩格斯完成了从唯心主义同唯物义、从革命民主主义向共产主义的转变，为创立马克思主义奠定思想前提 4、在马克思主义创立过程中，第一次比较系统地阐述了历史唯物主义基本原理的着作是《德意志意识形态》 5、在马克思主义的经典着作中，被誉为“工人阶级的圣经”的着作是《资本论》 6、马克思主义经济理论的基石是剩余价值理论 7、世界上第一个无产阶级政党是共产主义者同盟 8、马克思主义理论区别于其他理论的显着特征是实践性 第二章世界的物质性及发展规律 9、唯物主义与唯心主义的对立和斗争中交织着辩证法与形而上学的对立和斗争 10、全部哲学，特别是近代哲学的重大的基本问题，是思维和存在的关系问题；唯物主义和唯心主义这两个专门的哲学术语有着特定的含义和确定的标准，不能随意乱用，也不能另立标准，否则会造成混乱。这里所说的特定含义和确定标准是指对世界本原究竟是物质还是精神的回答；存在和思维是否具有同一性，是哲学基本问题的第二方面的内容，对这个问题的不同回答，是划分可知论和不可知论的标准， 11、唯物主义一元论同唯心主义一元论对立的根本点在于世界本原问题 12、物质的唯一特性是客观实在性，“客观实在”是指存在于人的意识之外，不以人的意志为转移 13、相信“意念移物”，甚至相信可以用意念来直接改变物质结构，就是信奉主张精神主宰客观物质世界的主观唯心论 14、“心诚则灵，心不诚则不灵”的说法是夸大了意识能动作用的唯心主义观点 15、哲学物质概念与自然科学关于具体的物质形态和物质结构的概念之间共性与个性的关系（不是整体和部分的关系、系统与要素的关系） 16、列宁对辩证唯物主义物质范畴的定义是通过物质与意识的关系界定的 17、物质和意识的对立只有在非常有限的范围内才有绝对的意义，超过这个范围便是相对的了，这个范围是指物质和意识何者为第一性 18、对同一张事物的不同看法都是客观事物的主观映象 19、意识是客观世界的主观映象，这说明意识是客观精神的主观映象 20、“思想实验”体现了意识活动的创造性 21、运动是物质的存在方式和根本属性 22、“寒路神麦正当时”说明一切事物都处在永恒的运动、变化和发展之中 23、物质决定意识，意识对物质具有反作用。这种反作用也就是意识的能动作用，即人特有的积极认识世界和改造世界的能力和活动。 24、运动是物质的根本属性，是物质的存在方式 25、运动是物质的存在方式和根本属性，物质是运动着的物质，脱离运动的物质是不存在的 26、柏格森所说的运动变化不是指任何具体的事物的运动变化，而只是纯粹的“动作”，是没有物质承担者的运动

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构

马原期末测验考试重点内容

马原期末考试重点内容 黄宇晗 一、考试题型 1.单选20分 2.多选20分 3.简答题4题×6分 4.辨析题4题×6分（判断正误2分，理由4分） 5.材料分析题12分 二、考试范围 1.绪论四自觉学习和运用马克思主义不考 2.§1.3唯物辩证法是认识世界和改造世界的根本方法不考，其中第三点（P53）考一道多选题，详见重点问题（一） 3.§2.3认识世界和改造世界不考 4.§4.3资本主义政治制度和意识形态不考 5.第七章考§7.1的两个问题（下方重点） 三、重点问题 （一）学习和掌握唯物辩证法，要求我们在实际工作中不断增强哪些能力？（P53五点，多选题） 1 / 10

战略思维能力、历史唯物能力、辩证思维能力、创新思维能力、底线思维能力。 （二）哲学的基本问题（P22） 即思维和存在的关系问题。包括两方面：其一，唯物主义和唯心主义；其二，可知论和不可知论。 （三）马克思主义和马克思主义原理的概念（P2、P3） 1.马克思主义是由马克思、恩格斯创立的，为他们的后继者所发展的，以批判资本主义、建设社会主义和实现共产主义为目标的科学理论体系，是关于无产阶级和人类解放的科学。包括马克思主义哲学、马克思主义政治经济学和科学社会主义三个部分。 2.马克思主义基本原理是马克思主义理论体系的核心内容，是对马克思主义立场、观点和方法的集中概括。它体现马克思主义的根本性质和整体特征，体现马克思主义科学性和革命性的统一。 （四）马克思主义的基本特征（1总+4分，P10-15） 1.总：实践基础上的科学性和革命性的统一。 2.分：①科学的世界观和方法论；②鲜明的政治立场；③与时俱进的理论品质；④崇高的社会理想。 （五）物质和意识的关系（P28-31） 1.物质决定意识 2.意识对物质的反作用 2 / 10

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、（名解）肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基

生物化学考试知识点提要

Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。 主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)； 超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体； 胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。 胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶） 有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨：(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨：(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）： 总：2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP） 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢 脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ；PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质，肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质： 1.肉碱软脂酰转移酶I（在MIT外膜）：脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体：介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II（在MIT基质）：脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化（MIT基质）： ⑴脂酰-CoA脱氢酶：脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3)，FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶：反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶：氧化β位(C3)的羟基为酮基，NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶：硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA（直到乙酰-CoA） 总：脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA（少2C）+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运：丙二酸单酰-CoA（脂肪酸合成前体）抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少，则脂肪酸氧化增加：产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成（细胞溶胶）：合成时的H-载体是NADPH，增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶：形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶：经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程，加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白（用于运输脂类）：乳糜颗粒，LDL低密度脂蛋白，VLDL极低~，HDL高~。 LDL是胆固醇载体，在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症（引起动脉粥样硬化，冠心病）：LDL受体合成缺陷；受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷；LDL与受体的结合缺陷；细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。