实验二-淀粉酶活性测定预习报告

生物化学实验预习报告

实验二酶活力测定方法的研究（1）

——淀粉酶活性的研究

一、研究背景

酶即由活细胞产生的一类有催化活性的生物大分子，大多数由蛋白质组成（少数为RNA），它是细胞赖以生存的基础，细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。酶的催化具有高效性、专一性、可调节性以及需要温和的条件。酶的催化活性受外界条件的影响，如温度、pH、离子强度、激活剂、抑制剂等均会使酶活性发生改变。另外，酶在工

业生产及生活中应用广泛，如酱油、食醋以及酿酒工业都需要酶的参与，洗衣粉加入酶增强去污能力等。酶活性的测定具有较强的实际意义，例如某些酶活性的变化可以引起特定的疾病，测定这些酶的活性可以作为疾病诊断的一个依据。

淀粉酶是水解淀粉糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的方式，可以分为α-淀粉

酶与β-淀粉酶等。休眠的种子中只有β-淀粉酶存在，而α-淀粉酶在种子萌发过程中才形成。测定淀粉酶的活性具有重要的意义，淀粉酶普遍存在于植物体内，特别是萌发后的禾谷类种子淀粉酶活性最强，其活性高低可以衡量种子萌发速率，也可以作为水稻抗逆性的生化指标（如干旱、盐、重金属胁迫）。本实验中我们通过学习经典的淀粉酶活力测定方法，分析具体的实验细节，从而获取酶活力测定的相关理念。

二、研究目标

1.掌握酶活力测定的一般思路与方法；

2.进一步熟练使用分光光度法测定物质浓度；

3.测定α-淀粉酶与β-淀粉酶的活性；

4.体会并掌握实验细节的设计与分析方法。

三、研究策略

两种淀粉酶的特性有所不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化；β-淀粉酶不耐热，在70℃15min钝化。根据它们的这种特性，在测定活力时钝化其中之一，就可测出另

一种淀粉酶的活力。本实验采用加热的方法钝化β-淀粉酶，测出α-淀粉酶的活力（原因分

析见思考题6）。在非钝化条件下测定淀粉酶总活力（α-淀粉酶活力+β-淀粉酶活力），再减

去α-淀粉酶的活力，就可求出β-淀粉酶的活力。另外，实验时分别设置对照组和测定组，

从而排除无关变量的干扰。采用分光光度法测定产物麦芽糖的含量，计算出产物的生成速率，从而表征出淀粉酶的活性。

四、研究方案及可行性分析

1.研究方案

（1）酶的获取

淀粉酶广泛存在于禾谷类的种子（特别是萌发后的种子）中，所以取萌发的小麦种子研磨浸提得到初始酶液。

（2）反应过程

α-淀粉酶耐高温，而β-淀粉酶在高温下易被钝化。可以在适当的高温下水浴处理，使β-淀粉酶失去活性的同时α-淀粉酶活性基本不受影响，与此同时，设置对照组以排除干扰因

素（如萌发种子中产生的麦芽糖），对比测定组与对照组的差异，分解淀粉所得到的产物就

可以认为是α-淀粉酶催化的产生，即可得到α-淀粉酶活力。另外，不做高温处理，在相同的测定条件下测量α-淀粉酶和β-淀粉酶的总活力，最终计算两者差值得到β-淀粉酶活力。

（3）产物检测（还原糖的3,5-二硝基水杨酸法）

淀粉水解产物为麦芽糖，在碱性条件下，麦芽糖与3,5-二硝基水杨酸共热，3,5-二硝基水杨酸被还原为3-氨基-5-硝基水杨酸（棕红色物质），在一定范围内，麦芽糖的量与棕红色物质颜色深浅的程度呈一定的比例关系，在520nm波长下测定棕红色物质的消光值，查对标准曲线可求出样品中还原糖的含量。

（4）酶活力计算

酶活力的大小与所催化反应的产物生成速率成正比。规定淀粉酶的活力单位为：每分钟每克鲜重麦种所催化生成的麦芽糖毫克数（mg麦芽糖·min-1·g-1鲜重）。以分光光度法测定产物麦芽糖的含量，计算出产物的生成速率，最终得到酶的活力。

2.可行性分析

就实验方案本身而言，利用两种酶的不同特性加以处理，钝化其一，测定另一种酶的活性，方案合理，简便易行，具有可操作性；实验材料（萌发小麦种子）可在实验室获得，所需各种试剂均为实验室常备试剂，温度控制可通过恒温水浴箱实现，分光光度计、离心机等仪器实验室都有，所用试管、研钵等器具实验室均可提供；实验所用时间约为3h（下文会粗略计算），可在规定时间内完成，故时间上有可行性。综合以上各点，本实验具有很大的可行性。

3.预期实验结果

α-淀粉酶与β-淀粉酶活力均可通过本实验测得。

五、具体实验设计

1.实验仪器及试剂

722型光栅分光光度计、托盘天平、离心机、恒温水浴锅、具塞刻度试管、50ml容量瓶、研钵、石英砂、微量可调手动移液器、1%淀粉溶液、蒸馏水、pH5.6的柠檬缓冲液、3,5-二硝基水杨酸溶液（DNS）、麦芽糖标准液（1mg/ml）、0.4MNaOH溶液、萌发的小麦种子

2.实验步骤

（1）初始酶液的制取（30min）

2g萌发的小麦种子→少量石英砂，研磨至匀浆→少量多次用蒸馏水转移到50ml容量瓶至40ml→颠倒浸提15~20min→定容至刻度→混匀→3500r/min离心20min→上清液

（2）α-淀粉酶活性的测定（50min）

（3）α-及β-淀粉酶总活性的测定（25min）

（4）麦芽糖含量的测定

（5）计算公式

α-淀粉酶活性（mg麦芽糖·min-1·g-1鲜重）=[（A-A’）×样品稀释总体积]/[样品总重（g）×5min]；

（α-+β-）淀粉酶总活性（mg麦芽糖·min-1·g-1鲜重）=[（B-B’）×样品稀释总体积]/[样品总重（g）×5min]；

A——α-淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度

A’——α-淀粉酶对照管中的麦芽糖浓度

B——α-及β-淀粉酶总活性测定管中的麦芽糖浓度

B’——α-及β-淀粉酶总活性对照管中的麦芽糖浓度

3.实验所需时间预计

所用时间共计约3h。

4.某些试剂与操作的作用

（1）1%淀粉溶液淀粉酶的反应底物

（2）pH5.6的柠檬缓冲液提供和维持淀粉酶反应的最适pH

（3）0.4MNaOH溶液○1使酶失去活性（对照组）；○2为还原糖的3,5-二硝基水杨酸反应提供碱性环境；○3使对照组与测定组的处理保持一致，降低实验无关变量所造成的误差（4）3,5-二硝基水杨酸溶液显色剂，与麦芽糖反应，通过颜色变化深浅反映出麦芽糖含量

（5）麦芽糖标准溶液（1mg/ml）绘制标准曲线

（6）酶提取液70℃恒温水浴15min 使β-淀粉酶活性丧失而α-淀粉酶活性不受影响（7）酶液40℃恒温水浴15min 在最适温度下，使酶的活性维持在最高状态

（8）淀粉溶液40℃预热使底物的的温度与酶的最适温度相吻合，避免混合时温度发生变化导致酶的活性不在最高状态。

（9）酶与底物混合液40℃恒温水浴5min 最适温度下，酶具最大活性与底物以恒定初速度反应生成产物

（10）α-及β-淀粉酶总活性测定时酶液的稀释总活性较高，分解淀粉速率较快，短时间内底物迅速减少，因而测定得到的便不是初速度，而稀释后降低酶的比活，便于测定（11）产物与3,5-二硝基水杨酸沸水浴共热5min 使麦芽糖与3,5-二硝基水杨酸在加热条件下充分反应，显色充分，生成有色物质的量及颜色稳定

（12）测定吸光度前溶液稀释至15ml 低浓度下分光光度法对待测物质浓度的测定更加准确

5.误差分析

本实验中容易产生误差的地方有以下几个：

（1）初始酶液的制取。为减小误差，应研磨充分，浸提充分，准确定容。

（2）进行钝化和保温这两步。因此，为了保证酶促反应时间的准确性，必须做到准确记录时间，尽量减小因各管保温时间不同而引起的误差，同时恒温水浴温度变化不应超过±0.5℃，以减少温度变化所引起的误差。

（3）显色的过程。显色需要加热15min，时间要严格控制，而且沸水浴的水位要高于试管中试剂的高度，因为显色程度与水温和加热时间有关系。

六、质疑及相关思考

1.酶活力测定时需要测反应的初速度，这就需要底物浓度要足够大且远远超过酶量，测定时间要在最初的几分钟内（底物转化量<5%）。在本实验中，底物为2ml1%的淀粉溶液，测定反应时间为5min，这两个标准是如何确定的？而这些标准是否真的满足酶活力测定的要求？

2.本实验α-淀粉酶活性测定时是在70℃恒温水浴15min，该条件下β-淀粉酶活性是否真的完全丧失，而α-淀粉酶活性是否完全不受影响？我想不能完全这么肯定，如果是这样的话，这些因素所带来的误差有多大？是不是可以忽略？

3.实验中显色时间控制为15min，我在其他资料上也看到有的将显色时间定为10min[1]，我们知道，显色时间过短，待测物质未与显色剂充分反应，显色不充分，会使测定结果偏低；若显色时间过长，生成有色物质可能会由于不稳定而被分解，也会使测定结果偏低。那么本实验最恰当的显色时间到底应该确定为多少？

4.关于β-淀粉酶活性的计算上，我们分别测定了α-淀粉酶活性以及（α-+β-）淀粉酶总活性，用二者的差值作为β-淀粉酶活性。这个思路是否科学？因为我们不知道α-淀粉酶与β-淀粉酶之间是不是有协同之类的作用，也就是说当两者同时存在时可能会对彼此的活性产生影响，从而导致我们测量到的总活性并不是α-淀粉酶与β-淀粉酶各自单独存在时的活性之和。

七、思考题

1.酶活力测定实验的总体思路你认为应该是什么？

首先应该从生物材料中提取要测定的目标酶，可以通过分离纯化技术或者直接钝化与目标酶催化反应有关的其他酶的活性；其次由于酶促反应速率可用单位时间内底物消耗量或产物生成量来表示，但产物从无到有，浓度变化大，容易检测，故一般通过测定产物的生成量来计算酶的活力；最后要测定初速度，酶促反应进程曲线是双曲线，在最初数分钟的反应时间内产物的生成量才与时间成正比，因此只有初速度才能反映出酶的真实催化能力。

2.根据上述总体思路你认为在设计酶活力测定实验时，对结果可信性影响最大的是哪方面？为什么？在该项设计中要注意什么？

对结果可信性影响最大的就是测定的条件，即测定酶活力时必须在该酶的最适条件下进行。因为只有在最适条件下酶才具有最大的活性，我们才能够测得该酶所催化进行化学反应的最大反应速率。

在设计最适条件时，应该注意以下几个方面：○1要选择合适的底物（专一性不强的酶或者催化可逆反应的酶），且底物浓度要足够高，使酶达到饱和状态；○2选择合适的辅因子、活化剂、变构剂的种类及浓度；○3反应混合液的最适温度、pH、缓冲液种类及浓度、离子强度等；○4指示酶与辅助酶的种类和浓度（酶偶联法）；○5其他影响酶活性的因素，如抑制剂、氧化剂、表面活性剂等。

3.淀粉酶和转氨酶的作用各自有什么特点？在设计其酶活力测定的具体实验方案时你认为主要应该有哪些针对性的考虑？

淀粉酶属于水解酶类，一般作用于可溶性淀粉、直链淀粉、糖原等，水解α－1，4-糖苷键，根据其水解产物异构类型的不同可分为α-淀粉酶与β-淀粉酶等。转氨酶属于转移酶类，是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶，参与氨基酸的合成与分解。转氨酶的种类很多，其中以谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）最为重要。转氨酶的辅基是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，两者在转氨基反应中可互相变换。

在具体设计实验方案时，我们要保证在这两种酶分别在各自的最适条件下进行酶活力测定，需要考虑底物、温度、pH、辅因子等条件。

4.酶促反应的特点？规定酶活力单位的作用？酶活力单位想表征的内涵是什么？其规定有什么特点？

酶促反应的特点：○1通过降低反应的活化能，使催化具有高效性；○2催化的底物和产物具有高度的专一性；○3反应受严格的调节，可以通过各种方式调节酶活性来控制反应的进行；○4反应条件温和，通常能在常温、常压、中性pH下进行。

通过规定酶活力单位可定量表示酶催化效率即活性的大小。一个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，1min内能催化1μmol底物转化为产物所需的酶量，或是转化底物中1μmol有关基团的酶量。其规定特点是以酶促反应产物的生成速度来间接衡

量和表征酶活性的大小。

5.以你们对相关知识的理解，试着分析一下禾谷类种子（如：小麦）萌发过程中的主要代谢特点及可能存在的代谢途径。

禾谷类种子在萌发早期由于吸胀作用，会使与代谢相关的一些酶类及细胞器得到活化，同时修复细胞内的生物膜系统和DNA。物质代谢的主要特点是贮藏器官发生贮藏物质分解，转化成可溶性物质运到胚部作为呼吸基质或者合成新细胞的材料，在这些过程中会发生淀粉、脂肪与蛋白质的分解及转化。以淀粉的代谢为例，β-淀粉酶主要存在于胚乳中，α-淀粉酶的产生则与赤霉素诱导有关，盾片及胚芽鞘产生赤霉素转运到糊粉层，诱导糊粉层合成α-淀

粉酶，随后分泌到胚乳，胚乳水解产生的可溶性糖输送到生长部位，作为营养利用。此外，植酸、维生素、同工酶、DNA、RNA、矿物质等均参与代谢。而对于能量代谢，呼吸作用明显呈现出上升——下降——上升——下降四个阶段[2]，种子活力越高、萌发时条件越好，ATP 生成量就越多。

可能存在的代谢途径有氨基酸代谢、糖酵解、三羧酸循环和磷酸戊糖途径。

6.众多测定淀粉酶活力的实验设计中一般均采取钝化β-淀粉酶的活力而测α-淀粉酶和

测总酶活力的策略，为何不采取钝化α-淀粉酶活力去测β-淀粉酶活力呢？这种设计思路说明什麽？

若采取钝化α-淀粉酶活力去测β-淀粉酶活力，则需要将条件控制到pH3.6以下，这就需要使用缓冲液，那么就要考虑到缓冲液中的组分（如某些离子）有可能是所测酶的激活剂或者抑制剂，这样一来所测酶的活性就不准确了。另一方面，强酸性条件会催化淀粉的水解，导致我们测得的产物不全是由酶催化得到，所以就无法计算酶的活性。相比较而言，温度变量是容易控制的，而且高温对α-淀粉酶活性基本无影响，却对β-淀粉酶有较好的钝化作用，并且在测定过程中我们没有引入其他的影响因子。

这种设计思路说明一方面在选用缓冲液时我们要考虑到其组分的影响，另一方面在实验设计上，我们通常选用容易达到、引入影响因素少的方法来控制条件。

7.有人认为本实验中可以用对照管调分光光度计的100%T从而获知测定管的OD值，你的观点呢？为什麽？你认为本实验中设计的对照管与比色法测定物质含量实验中设计的

空白管有何异同？

我认为不可以，因为空白管用于绘制标准曲线，它除了不含有麦芽糖之外，其他处理方式均应该与所测标准液一致，从而排除其他物质对光吸收的影响。而对照管中一方面可能会含有少量的麦芽糖，其处理方式与标准液也不一样，故不能够代替空白管调100%T。

对照管与测定管相比其区别在于0.4MNaOH加入顺序不一样，目的在于使淀粉酶失活，另外，对照管其他的处理方式与测定管一致，这样可以排除无关因素的干扰（如酶提取液中含有的少量萌发时产生的麦芽糖），使最终二者所测麦芽糖量的差异就是由于淀粉酶分解所造成的。在用比色法测定时，被测的都是液体，通常要测的是溶质吸光度，而溶剂也是有影响的，所以要设置空白组，以调节仪器100%T，从而排除特异性光吸收本体物质以外的其

他干扰物（如显色剂等）对溶质吸光度的影响。设空白组时要注意整个测定过程中必须使用同一个空白液，不能更换，且每次测定都要调零调百。二者之间的相同点在于都是为了消除无关变量或者干扰物质的影响。

八、参考文献

[1]王福荣，唐景春.耐高温α-淀粉酶活力测定法的研究.食品与发酵工业[J].1995，02：27~30.

[2]黄先纬.小麦种子萌发的生理生化.国外农学——麦类作物[J].1984，04：18~21.

淀粉酶活力测定实验报告

淀粉酶活力测定实验报告 淀粉酶活力测定实验报告实验三、淀粉酶活性的测定实验报告 实验四、淀粉酶活性的测定 一、实验目的: 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义; 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。 二、实验原理: 淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化;β-淀粉酶不耐热，70? 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。 淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力(单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量)。 三、实验用具: 1、实验设备 研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热 恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂 (1)0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液:A液:称取柠檬酸20.01g，定容至 1000ml;B液:称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml;取A液55ml与B液145ml混匀。 (2)1%可溶性淀粉溶液:1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6

的柠檬酸缓冲液; (3)1%3,5-二硝基水杨酸试剂:称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入; (4)麦芽糖标准溶液:取麦芽糖0.1g溶于100ml水中; (5)pH 6.8的磷酸缓冲液: 取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用 0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至 6.8，加水稀释至1000ml即得。 (6)0.4mol/L的NaOH溶液; (7)1%NaCl溶液。 (8)实验材料:萌发的谷物种子(芽长约1cm) 四、操作步骤 1、酶液提取:取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70?士0.5? 恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40?士 0.5? 恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40?下预热的1,淀粉溶液 2m1,摇匀,立即放入40?恒温水浴准确计时保温 5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶 活动,准备测糖。

三点式正弦波振荡器(高频电子线路实验报告)

三点式正弦波振荡器 一、实验目的 1、 掌握三点式正弦波振荡器电路的基本原理，起振条件，振荡电路设计及电路参数计 算。 2、 通过实验掌握晶体管静态工作点、反馈系数大小、负载变化对起振和振荡幅度的影 响。 3、 研究外界条件（温度、电源电压、负载变化）对振荡器频率稳定度的影响。 二、实验内容 1、 熟悉振荡器模块各元件及其作用。 2、 进行LC 振荡器波段工作研究。 3、 研究LC 振荡器中静态工作点、反馈系数以及负载对振荡器的影响。 4、 测试LC 振荡器的频率稳定度。 三、实验仪器 1、模块 3 1块 2、频率计模块 1块 3、双踪示波器 1台 4、万用表 1块 四、基本原理 实验原理图见下页图1。 将开关S 1的1拨下2拨上， S2全部断开，由晶体管N1和C 3、C 10、C 11、C4、CC1、L1构成电容反馈三点式振荡器的改进型振荡器——西勒振荡器，电容CCI 可用来改变振荡频率。 ) 14(121 0CC C L f += π 振荡器的频率约为4.5MHz （计算振荡频率可调范围） 振荡电路反馈系数 F= 32.0470 220220 3311≈+=+C C C 振荡器输出通过耦合电容C 5（10P ）加到由N2组成的射极跟随器的输入端，因C 5容量很小，再加上射随器的输入阻抗很高，可以减小负载对振荡器的影响。射随器输出信号经

N3调谐放大，再经变压器耦合从P1输出。 图1 正弦波振荡器（4.5MHz ） 五、实验步骤 1、根据图1在实验板上找到振荡器各零件的位置并熟悉各元件的作用。 2、研究振荡器静态工作点对振荡幅度的影响。 （1）将开关S1拨为“01”，S2拨为“00”，构成LC 振荡器。 （2）改变上偏置电位器W1，记下N1发射极电流I eo (=11 R V e ，R11=1K)（将万用表红 表笔接TP2，黑表笔接地测量V e ），并用示波测量对应点TP4的振荡幅度V P-P ，填于表1中，分析输出振荡电压和振荡管静态工作点的关系，测量值记于表2中。 3、测量振荡器输出频率范围 将频率计接于P1处，改变CC1，用示波器从TP8观察波形及输出频率的变化情况，记录最高频率和最低频率填于表3中。 六、实验结果 1、步骤2振荡幅度V P-P 见表1.

实验三、淀粉酶活性的测定实验报告

实验四、淀粉酶活性的测定 一、实验目的： 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义； 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。 二、实验原理： 淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化；β-淀粉酶不耐热，70℃ 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。 淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力（单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量）。 三、实验用具： 1、实验设备 研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂 （1）0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液：A液：称取柠檬酸20.01g，定容至1000ml；B液：称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml；取A液55ml与B液145ml混匀。 （2）1%可溶性淀粉溶液：1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液； （3）1%3,5-二硝基水杨酸试剂：称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入； （4）麦芽糖标准溶液：取麦芽糖0.1g溶于100ml水中； （5）pH 6.8的磷酸缓冲液:取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至6.8，加水稀释至1000ml即得。 （6）0.4mol/L的NaOH溶液； （7）1%NaCl溶液。 （8）实验材料：萌发的谷物种子（芽长约1cm） 四、操作步骤 1、酶液提取：取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70℃士0.5℃恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40℃士 0.5℃恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40℃下预热的1％淀粉溶液2m1,摇匀,立即放入40℃恒温水浴准确计时保温5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶

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电路实验 实验报告 第二次实验 实验名称：弱电实验 院系：信息科学与工程学院专业：信息工程：学号： 实验时间：年月日

实验一：PocketLab的使用、电子元器件特性测试和基尔霍夫定理 一、仿真实验 1.电容伏安特性 实验电路： 图1-1 电容伏安特性实验电路 波形图：

图1-2 电容电压电流波形图 思考题： 请根据测试波形，读取电容上电压，电流摆幅，验证电容的伏安特性表达式。 解：()()mV wt wt U C cos 164cos 164-=+=π， ()mV wt wt U R sin 10002cos 1000=??? ? ? -=π，us T 500=； ()mA wt R U I I R R C sin 213.0== =∴，ππ 40002==T w ； 而()mA wt dt du C C sin 206.0= dt du C I C C ≈?且误差较小，即可验证电容的伏安特性表达式。 2.电感伏安特性 实验电路： 图1-3 电感伏安特性实验电路 波形图：

图1-4 电感电压电流波形图 思考题： 1.比较图1-2和1-4，理解电感、电容上电压电流之间的相位关系。对于电感而言，电压相位 超前 （超前or 滞后）电流相位；对于电容而言，电压相位 滞后 （超前or 滞后）电流相位。 2.请根据测试波形，读取电感上电压、电流摆幅，验证电感的伏安特性表达式。 解：()mV wt U L cos 8.2=， ()mV wt wt U R sin 10002cos 1000=?? ? ?? -=π，us T 500=； ()mA wt R U I I R R L sin 213.0===∴，ππ 40002==T w ； 而()mV wt dt di L L cos 7.2= dt di L U L L ≈?且误差较小，即可验证电感的伏安特性表达式。 二、硬件实验 1.恒压源特性验证 表1-1 不同电阻负载时电压源输出电压 2.电容的伏安特性测量

高频小信号放大器实验报告

基于Multisim的通信电路仿真实验 实验一高频小信号放大器 1.1 实验目的 1、掌握高频小信号谐振电压放大器的电路组成与基本工作原理。 2、熟悉谐振回路的调谐方法及测试方法。 3、掌握高频谐振放大器处于谐振时各项主要技术指标意义及测试技能。 1.2 实验内容 1.2.1 单调谐高频小信号放大器仿真 图1.1 单调谐高频小信号放大器 1、根据电路中选频网络参数值，计算该电路的谐振频率ωp。 ωp=1/(L1*C3)^2=2936KHz fp=ωp/(2*pi)=467KHz 2、通过仿真，观察示波器中的输入输出波形，计算电压增益Av0。

下图中绿色为输入波形，蓝色为输出波形 Avo=Vo/Vi=1.06/0.252=4.206 3、利用软件中的波特图仪观察通频带，并计算矩形系数。 通频带BW=2Δf0.7=7.121MHz-28.631KHz=7.092MHz 矩形系数Kr0.1=(2Δf0.1)/( 2Δf0.7)= （14.278GHz-9.359KHz）/7.092MHz=2013.254 4、改变信号源的频率（信号源幅值不变），通过示波器或着万用表测量输出

电压的有效值，计算出输出电压的振幅值，完成下列表，并汇出f~Av 相应的图，根据图粗略计算出通频带。 Fo(KHz ) 65 75 165 265 365 465 1065 1665 2265 2865 3465 4065 Uo(mV ) 0.66 9 0.76 5 1 1.05 1.06 1.06 0.97 7 0.81 6 0.74 9 0.65 3 0.574 0.511 Av 2.65 5 3.03 6 3.96 8 4.16 7 4.20 6 4.20 6 3.87 7 3.23 8 2.97 2 2.59 1 2.278 2.028 5、在电路的输入端加入谐振频率的2、4、6次谐波，通过示波器观察图形，体会该电路的选频作用。 2次谐波 4次谐波

实验二之淀粉酶活力测定实验后思考题及淀粉酶实验报告写作提示(2012.3.19上传)

实验二、萌发麦苗淀粉酶活力及水溶性蛋白含量的测定。 （报告写作提示及思考题） 注意：实验二整体是为了完成如何在正确的总体思路的指导下合理设计实验方案及其细节。所以我们首先以对生物催化剂-酶的基本认识确定了酶活测定实验的总体设计思路，并在其指导下，明确了总体方案及最关键的设计细节。 然后以我们比较熟悉的禾谷类种子的萌发状态及其代谢途径为具体思考对象，进行了淀粉酶活力测定相关的分析，然后认可并已完成了前人设计的实验。所以淀粉酶活力测定实验报告的结果就绝不仅仅是计算得出的两个酶活力数据，或说那两个数据只是一个必然的实验数据，“实验结果”是我们设计并完成了对淀粉酶，这类在禾谷类种子萌发过程中起关键作用的酶的活力的测定，即，是实验设计本身。所以结果分析应该是围绕实验设计展开。根据实验具体实施过程中可操作性的特点、操作误差对结果的可能影响，以实际材料完成实验后得到的具体结果数据结合相关生理功能一起思考判断，是否能初步确定该实验设计不仅理论上可行而且实验后的结果也可信，从而最终确认整个实验设计的基本合理可行可信。 实验后思考题： 1．α-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为什么要立即于冰浴中骤冷？而经如此处理，为什么在随后的40℃温浴和酶促反应中就能保证β-淀粉酶不会再参与催化反应。 2．酶的最适反应温度（一般都是生理温度）和最适保存温度（一般0℃以下）为什么不一样？而这两个状态都是需要维护酶的空间结构。 3．为什么3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应要先沸水浴然后再稀释测定？ 4. 在设计酶活测定的实验时，要求酶促反应初速度对底物浓度的小量变化不敏感，具体要求为：在底物浓度有10%的变化幅度范围内，而所测初速度的变化幅度小于1%。则【S】/K M应该大于多少才能保证这一点？（设定为米氏酶） 5.转氨酶在细胞内的作用及生理意义？细胞内有众多的转氨酶，但相关研究及医学临床应用中却几乎都是只检测谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）的活力，而极少测定其它转氨酶活力，你推测可能的原因会是什么？为什么？ 6、转氨酶催化的是双底物可逆反应，根据酶活力测定的总体思路，要保证测定反应的初速度，根据实验指导所提供的资料，你认为是否保证了这一点？是如何保证的？ 7、指导所提供的两个转氨酶活力测定实验方案，设计的酶促反应时间是多少？终止酶促反应用的什么试剂？与淀粉酶活力测定规定的酶促反应时间相比是否有差异？差异可能的原因你分析认为会是因为什么？

唾液淀粉酶活性的测定

影响唾液淀粉酶活性的研究 摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉 酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有 高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多 种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。 关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性 2影响唾液淀粉酶的活性的因素 （一）实验目的 观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。 （二）实验原理 人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。在唾液淀粉酶的作用下，淀粉水解，经过一系列被称为糊精的中间产物，最后生成麦芽糖和葡萄糖。变化过程如下： 淀粉→紫色糊精→红色糊精→麦芽糖、葡萄糖 淀粉、紫色糊精、红色糊精遇碘后分别呈蓝色、紫色与红色、麦芽糖和葡萄糖遇碘不变色。 淀粉与糊精无还原性，或还原性很弱，对班氏试剂呈阴性反应。麦芽糖与葡萄糖是还原性糖，与班氏试剂共热后生成红棕色氧化亚铜的沉淀。 唾液淀粉酶的最适温度为37-40°C，最适pH为6.8.偏离此最适环境时，酶的活性减弱。 低浓度的Cl-离子能增加淀粉酶的活性，是它的激活剂。Cu2+等金属离子能降低该酶的活性，是它的抑制剂。 （三）器材及试剂 1、器材：试管、酒精灯、烧杯、恒温水浴锅、量筒、冰浴、玻璃棒、试管夹、白磁板、试管架、铁三脚架、唾液淀粉酶 2、试剂：1％淀粉溶液、碘液、班氏试剂、0.4％HCl溶液、0.1％的乳酸溶液、1％NaCl溶液、1％CuSO4溶液、0.1％淀粉溶液 （四）操作步骤

高频实验：小信号调谐放大器实验报告要点

实验一 小信号调谐放大器实验报告 一 实验目的 1．进一步掌握高频小信号调谐放大器的工作原理和基本电路结构。 2．掌握高频小信号调谐放大器的调试方法。 3．掌握高频小信号调谐放大器各项技术参数（电压放大倍数，通频带，矩形系数）的测试。 二、实验使用仪器 1．小信号调谐放大器实验板 2．200MH 泰克双踪示波器 3. FLUKE 万用表 4. 模拟扫频仪（安泰信） 5. 高频信号源 三、实验基本原理与电路 1、 小信号调谐放大器的基本原理 所谓“小信号”，通常指输入信号电压一般在微伏 毫伏数量级附近，放大这种信号的放大器工作在线性范围内。所谓“调谐”，主要是指放大器的集电极负载为调谐回路（如LC 调谐回路）。这种放大器对谐振频率0f 及附近频率的信号具有最强的放大作用，而对其它远离0f 的频率信号，放大作用很差，如图1-1所示。 图1.1 高频小信号调谐放大器的频率选择特性曲线 小信号调谐放大器技术参数如下： 1 0.707

1.增益:表示高频小信号调谐放大器放大微弱信号的能力 2.通频带和选择性：通常规定放大器的电压增益下降到最大值的0.707倍时，所对应的频率范围为高频放大器的通频带，用B0.7表示。衡量放大器的频率选择性，通常引入参数——矩形系数K0.1。 2.实验电路 原理图分析： In1是高频信号输入端，当信号从In1输入时，需要将跳线TP1的上部连接起来。In2是从天线接收空间中的高频信号输入，电感L1和电容C1,C2组成选频网络，此时，需要将跳线TP1的下部连接起来。电容C3是隔直电容，滑动变阻器RW2和电阻R2,R3是晶体管基极的直流偏置电阻，用来决定晶体管基极的直流电压，电阻R1是射极直流负反馈电阻，决定了晶体管射极的直流电流Ie。晶体管需要设置一个合适的直流工作点，才能保证小信号谐振放大器正常工作，有一定的电压增益。 通常，适当的增加晶体管射极的直流电流Ie可以提高晶体管的交流放大倍数 ，增大小信号谐振放大器的放大倍数。但Ie过大，输出波形容易失真。一般控制Ie在1-4mA之间。 电容C3是射极旁路电路，集电极回路由电容和电感组成，是一个并联的LC 谐振回路，起到选频的作用，其中有一个可变电容可以改变回路总的电容值。电

唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文

唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文 唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文 2 唾液淀粉酶活性观察实验报告 一、实验目的 1.了解环境因素对酶活性的影响及酶的高效性； 2.掌握酶定性分析的方法和注意事项。 二、基本原理 1.酶是生物催化剂，具有极高的催化效率，其催化效率比一般催化剂高106~1013.在生物体内过氧化氢酶能催化H2O2分解成H2O和O2，铁粉地H2O2分解也有催 化作用，但其效率远低于酶。 2.酶的活性受温度的影响。在一定的温度范围内，温度升高，酶的活性也会增大。当到了最大值后，此时温度为酶的最适温度，由于温度过高，酶开始失活，导致酶的效率降低，最后完全失活。 3.酶的活性受PH值的影响。酶在一定范围的PH值下才有活性，高于或低于最适PH，都会使酶的活性降低。 4.酶活性常受到某些物质的影响。有些物质能使酶的活性增加，称为激活剂，有些物质能使酶的活性降低，称为抵制剂。 5.碘液指示淀粉水解程度的不同色变化： 淀粉淀粉酶紫色糊精淀粉酶暗褐糊精淀粉酶红色糊精淀粉酶麦

芽糖+少量葡萄糖 加碘后：蓝色 紫红色 暗褐色红棕色 黄色 三、试剂与器材 影响唾液淀粉酶活性的研究 摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉 酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有 高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多 种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。 关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性 2影响唾液淀粉酶的活性的因素 实验目的 观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。 实验原理 人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。在唾液淀

模式识别第二次上机实验报告

北京科技大学计算机与通信工程学院 模式分类第二次上机实验报告 姓名：XXXXXX 学号：00000000 班级：电信11 时间：2014-04-16

一、实验目的 1．掌握支持向量机（SVM）的原理、核函数类型选择以及核参数选择原则等； 二、实验内容 2.准备好数据，首先要把数据转换成Libsvm软件包要求的数据格式为： label index1:value1 index2:value2 ... 其中对于分类来说label为类标识，指定数据的种类；对于回归来说label为目标值。（我主要要用到回归） Index是从1开始的自然数，value是每一维的特征值。 该过程可以自己使用excel或者编写程序来完成，也可以使用网络上的FormatDataLibsvm.xls来完成。FormatDataLibsvm.xls使用说明： 先将数据按照下列格式存放（注意label放最后面）： value1 value2 label value1 value2 label 然后将以上数据粘贴到FormatDataLibsvm.xls中的最左上角单元格，接着工具->宏执行行FormatDataToLibsvm宏。就可以得到libsvm要求的数据格式。将该数据存放到文本文件中进行下一步的处理。 3.对数据进行归一化。 该过程要用到libsvm软件包中的svm-scale.exe Svm-scale用法： 用法：svmscale [-l lower] [-u upper] [-y y_lower y_upper] [-s save_filename] [-r restore_filename] filename （缺省值：lower = -1，upper = 1，没有对y进行缩放）其中，-l：数据下限标记；lower：缩放后数据下限；-u：数据上限标记；upper：缩放后数据上限；-y：是否对目标值同时进行缩放；y_lower为下限值，y_upper为上限值；（回归需要对目标进行缩放，因此该参数可以设定为–y -1 1 ）-s save_filename：表示将缩放的规则保存为文件save_filename；-r restore_filename：表示将缩放规则文件restore_filename载入后按此缩放；filename：待缩放的数据文件（要求满足前面所述的格式）。缩放规则文件可以用文本浏览器打开，看到其格式为： y lower upper min max x lower upper index1 min1 max1 index2 min2 max2 其中的lower 与upper 与使用时所设置的lower 与upper 含义相同；index 表示特征序号；min 转换前该特征的最小值；max 转换前该特征的最大值。数据集的缩放结果在此情况下通过DOS窗口输出，当然也可以通过DOS的文件重定向符号“>”将结果另存为指定的文件。该文件中的参数可用于最后面对目标值的反归一化。反归一化的公式为： （Value-lower）*（max-min）/(upper - lower)+lower 其中value为归一化后的值，其他参数与前面介绍的相同。 建议将训练数据集与测试数据集放在同一个文本文件中一起归一化，然后再将归一化结果分成训练集和测试集。 4.训练数据，生成模型。 用法：svmtrain [options] training_set_file [model_file] 其中，options（操作参数）：可用的选项即表示的涵义如下所示-s svm类型：设置SVM 类型，默

实验一高频小信号调谐放大器实验报告

高频小信号调谐放大器 一、实验目的 1.进一步掌握高频小信号调谐放大器的工作原理和基本电路结构。 2.掌握高频小信号调谐放大器的调试方法。 3.掌握高频小信号调谐放大器各项技术参数（电压放大倍数，通频带，矩形系数）的测试方法。 4.熟练掌握multisim软件的使用方法，并能够通过仿真而了解到电路的一些特性以及各电路原件的作用 二、实验仿真 利用实验室计算机或者自己计算机上安装的Multisim9（10）软件，参照实验电路图，进行仿真 仿真电路图如下：

六、数据处理 () f MHz 7 8 9 9.7 9.8 9.9 10 10.1 10. 2 10. 3 () i u mV15 15 15 15 15 15 15 15 15 15 () o u mV19 28 55 120 128 138 143 150 140 130 (/) u o i A u u 1.2 7 1.8 7 3.6 7 8.0 8.5 3 9.2 9.5 3 10.0 9.3 3 8.6 7 () f MHz10. 4 10. 5 10. 6 10. 7 11 12 13 14 15 16 () i u mV15 15 15 15 15 15 15 15 15 15 () o u mV120 100 90 80 64 39 28 24 20 18 (/) u o i A u u8.0 0 6.6 7 6.0 5.3 3 4.2 7 2.6 1.8 7 1.6 1.3 3 1.2

7 8910111213141516 25 50 75 100 125 150 uo(mV) f(MHz) 二、实验仿真 利用实验室计算机或者自己计算机上安装的Multisim9（10）软件，参照实验电路图，进行仿真 仿真电路图如下： 使得晶体满足： 1.发射极正偏:b e V V >，且0.6be V V >

淀粉酶活性测定实验报告

班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：03 淀粉酶活性的测定 一、研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内 二、实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。 酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。

第二次实验报告0907022044

IK2011——2012学年第二学期 合肥学院数理系 实验报告 课程名称：运筹学 实验项目：求解整数线性规划问题 实验类别：综合性□设计性□验证性□√ 专业班级：数学与应用数学（2）班 姓名：杨涛学号： 0907022044 实验地点：数理系机房 实验时间： 4.18 指导教师：管梅成绩：

一.实验目的 学会用LINGO 软件求解整数规划问题。 二.实验内容 1、某班有男同学30人,女同学20人,星期天准备去植树。根据经验,一天中,男同学平均每人挖坑20个,或栽树30棵,或给25棵树浇水,女同学平均每人挖坑10个,或栽树20棵,或给15棵树浇水。问应怎样安排,才能使植树(包括挖坑、栽树、浇水)最多。建立该问题的数学模型，并求其解。 2、求解线性规划： 3、在高校篮球联赛中,我校男子篮球队要从８名队员中选择平均身高最高的出 同时，要求出场阵容满足以下条件： ⑴ 中锋最多只能上场一个。 ⑵ 至少有一名后卫 。 ⑶ 如果１号队员和４号队员都上场，则６号队员不能出场 ⑷ ２号队员和６号队员必须保留一个不出场。 问应当选择哪5名队员上场,才能使出场队员平均身高最高? 试写出上述问题的数学模型，并求解。 121212212max z x 2x 2x 5x 12x 2x 8s.t.0x 10x ,x Z =++≥??+≤?? ≤≤??∈?

三. 模型建立 1.设x1个男生挖坑,x2个男生栽树,x3个男生浇水，y1个女生挖坑y2个女生栽树y3个女生浇水，则： 1234126 781462612345678max z (1.92x 1.90 1.88 1.86 1.85x x 1 1 2s.t.1 5x (1,2,...,8)i x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x i Z =+++++≤??++≥??++≤?? +=??+++++++=?=∈?? 3．设x1表示1号队员，x2表示2号队员，x3表示3号队员，x4表示4号队员 x5表示5号队员，x6表示6号队员，x7表示7号队员，x8表示8号队员，则： 12345678126781462612345678max z (1.92x 1.90 1.88 1.86 1.85 1.83 1.80 1.78)/5x x 112s.t.1 5x (1,2,...,8)i x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x i Z =++++++++≤??++≥??++≤?? +=??+++++++=?=∈?? 四. 模型求解（含经调试后正确的源程序）

高频实验报告

大连理工大学本科实验报告

2017年11月20日

实验项目列表

大连理工大学实验预习报告 学院（系）： 电子信息与电气工程学部 专业: 电子信息工程 班级: 电子 1502 ______ 姓 名： 凌浩洋 ________________ 学号： ______ 201583130 ______ 组： ______ __^_ 实验时间： 2017.10.10 实验室： 创新园大厦C224 _________ 实验台： _________ 指导教师签字： ________________________________________ 成绩： ___________ 实验名称调频接收机模块设计实验 一总体要求： 1设计任务： （1） 根据实验室提供的电子元器件材料、工装焊接工具、测量调试仪器等，在考虑联 调和可联调的基础上，独立设计、搭建、调测高频小信号放大器、晶体振荡器（本地振 荡器）、晶体管混频器、中频信号放大器和正交鉴频器（包括低频放大和滤波）五个功 能模块，使之满足各自的指标要求。 （2） 将五个模块连接起来组成一个调频接收机，完成整机性能调测，达到预定的指标 要求。 （3） 调频接收机安装在测试架上，连接测试架上的辅助资源（基带处理单元、电源管 理单元），接受实验室自制发射台发射的各种调频信号，进一步检测整机和分模块性能＜ 调频接收机机框图及鉴频前的前端系统的增益分配如图 1所示 25dR 图1调频接收机组成框图 2设计要求 （1） 电源电压 VCC=12V VEE=-8V （2） 接收频率 1 6MHz 左右。 （3） 本振频率九肯14MHz 左右（为了与相邻试验台频率错开，以避免互相之间的干 扰，可考虑采用14MHZ 付近的多个频点中的一个频率值）。 16.455MHz 1,|ir H 2MHz 左右 鉴频 1 .VOLT

实验二淀粉酶活性测定实验报告

实验二淀粉酶活性测定 实验报告 集团文件版本号：（M928-T898-M248-WU2669-I2896-DQ586-M1988）

淀粉酶活性的测定 一、实验目的 酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定 时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。 淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。α-淀粉酶是一种典型 的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。作 为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。 本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大 小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。 二、实验原理 酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用 时的最适温度和pH值。温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度 的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形 曲线变化。 不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀 粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的

反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。 本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力 注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，三支测定管及空白管不要混淆。 三、材料、试剂与仪器 实验材料：α-淀粉酶 仪器：分光光度计、电热恒温水浴锅、小台秤、研钵、玻璃仪器若干 试剂： ① 0.4M NaOH/0.4M CH3COOH及0.1M HCl： ② 0.005%工作碘液：0.5克I2和5.0克KI水中研磨，定容至1000mL； ③1%糊化淀粉溶液：称取1.0克淀粉，加入25mL0.4M NaOH，60℃ COOH，定容至100mL； 5min，冷却后加25mL0.4M CH 3 ④稀释α-淀粉酶溶液：待测样品 四、实验步骤 ① 10mL1%淀粉溶液加入试管中，室温25/45/65℃保温10min

西工大高频第二次实验报告

实验二调幅接收系统实验 一、实验目的和内容： 图2为实验中的调幅接收系统结构图（虚框部分为实验重点，低噪放电路下次实验实现，本振信号由信号源产生。）。通过实验了解和掌握调幅接收系统，了解和掌握三极管混频器电路、中频放大/AGC电路、检波电路。 图2 调幅接收系统结构图 二、实验原理： 1、晶体管混频电路： 给出原理图，并分析其工作原理。 原理：混频电路将高频载波信号或已调波信号经过滤波、放大，将其频率变换为固定频率的信号且该高频滤波信号的频谱内部结构和调制类型保持不变，仅仅改变其频率。 2、中频放大/AGC和检波电路： 给出原理图，并分析其工作原理。 原理：中频输入信号通过中放电路放大中频信号，抑制干扰信号，连接AGC电路实现自动增益控制，接着连接二极管检波电路和低通滤波器，从中取出调制信号。 3、调幅接收系统： 给出系统框图，并简述其工作原理。 检波 低噪放混频 中放 /AGC 本振

工作原理：天线接收信号通过滤波器滤波然后低噪放放大幅度，晶体振荡器振荡出所需的本振信号，让本振信号和其进行混频然后滤波，AGC对其进行放大，输出稳定值，再进行滤波并解调检波，经过功率放大器输出。 三、实验步骤： 1、晶体管混频电路： 1）先调整静态工作点，测量2R4两端电压，调节2W1，使2R4两端电压为0； 2）在V2-5输入10.455MHz，250mV的本振信号,在V2-1输入10MHz、30mV的单载波信号，在V2-3处观测，调节2C3和2B1的大小，改变中频输出，当输出为455KHz的最大不失真稳定正弦波时，完成调试并记录此时的中频输出峰峰值。 3)改变基极偏置电阻2W1，使2R4端电压分别为0.5,1,1.5,2,2.5,3V，重复上述步骤2），记录下不同静态工作点下的中频输出的峰峰值，并计算混频增益，完成表2-1. 2、中频放大/AGC和检波电路： 1）调节直流静态工作点：闭合开关K3，电路仅接入12v直流电压,调节可调电阻3W1、3W2，为使静态电流不超过1mA,应使3R7，3R13两端电压为0.5V，0.033V。 2）调节交流工作：第一，调节函数发生器产生频率455KHZ的标准正弦信号，接入3K1。将示波器接于V3-2。 第二，调节可调电容3C4，使输出波形幅度最大不失真。 第三，将示波器加于V3-4,调节可调电容3C7，使输出波形最大不失真。 3）测试动态范围：开关3K2断开，开关3K3闭合。调节输入信号Vi幅值，使其分别为10,20…100，200mv…1V，示波器分别接到V3-2、V3-4、V3-5，，将分别测得的波形峰峰值记入表2-2，即分别为V01，V02，Vc，同时用示波器接V3-6处记录电压值（即AGC检波输出电压）。 4）检波失真观测：第一，输入信号455KHz、10mVpp,调制1KHz信号，调制度50%调幅信号，将示波器接到V3-6处即可观察到正常无失真的波形输出并记录；第二，增大直流负载电阻3W4，观察示波器直到观测到失真波形，即为对角线失真，记录波形；第三，再次调整3W4使波形正常不失真，减小交流电阻即闭合3K4，观察示波器输出波形产生负峰切割失真，记录波形。 3、调幅接收系统： 1、晶体管混频电路：1）2K1接入调制频率1KHz正弦波，载波频率10MHz，幅度为30mVp-p ，调制度50%的调幅波信号。 2）2K3接入本振信号10.455MHz，250mVp-p的正弦信号，将示波器接在V2-3处观察波形，记录参数、波形。 2、中频放大电路3K1打至中频输入端。 3K2、3K4断开，3K3闭合，，将示波器接到V3-6观察检波输出的波形，调节3W4，使其达到最大不失真波形，记录波形。 3、测试系统性能：1）灵敏度。不断减小输入调幅波信号的幅值，同时观察检波输出波形，使示波器波形出现明显失真的输入幅值为该系统的最小可接收幅值。 四、测试指标和测试波形： 3.1.晶体管混频电路：

唾液淀粉酶的实验

例题1：生物课外小组的同学，在探究“馒头在口腔中的变化”时，进行了如下处理： 1）将馒头碎屑与唾液放入1号试管中充分搅拌； 2）将馒头碎屑与清水放入2号试管中充分搅拌； 3）将馒头快与唾液放入3号试管中不搅拌； 4）将馒头碎屑与唾液放入4号试管中不搅拌；（以上试管中馒头碎屑与馒头块、唾液、清水均等量） 其中第1种处理是模拟口腔中的牙齿，舌和唾液的作用，第2.3.4种处理都是1的对照实验。回答问题： ①当以“舌的搅拌”为变量时，应选取___________两种处理进行对照实验。 ②1与2对照进行实验是为了探究__________________________的作用。 ③在以上三种对照实验中，哪种处理不妥，请指出__________________________________。 ④在设计此探究方案时，有的同学建议：“除了以上四种处理外，还要进行第五种处理， 即将馒头块与清水放入试管中不搅拌。”你认为这种处理有必要吗为什么______________________________________________________________。 例题2：下表表示某同学在进行“馒头在口腔中的变化”实验时，设计的部分实验，请根据他的实验设计和加碘液后应出现的现象，加以分析说明： (1)在1—4号试管中分别加入实验材料后，为使实验现象更加明显，应采取的操作方法是 __________________________________________________________________________； (2)表中C现象为______________________________，原因是 _______________________________________________________。 (3)表中A和B现象都可能____________________________，原因是

实验二：淀粉酶活性测定实验报告

淀粉酶活性的测定 一、实验目的 酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。 淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。α-淀粉酶是一种典型的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。作为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。 本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。 二、实验原理 酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用时的最适温度和pH值。温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形曲线变化。 不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。 本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力 注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以